Anatomie-Lexikon

Trypsinogen

Definice - Co je to Trypsinogen?

Trypsinogen je neaktivní předchůdce, tzv Proenzym, enzym vyrobený v pankreatu, nazývaný pankreas. Spolu se zbývající sekrecí pankreatu, tzv. Slinivkou břišní, je proenzym trypsinogen uvolňován prostřednictvím pankreatických kanálků do duodena, části tenkého střeva. Zde dochází k aktivaci na enzym trypsin.

Tento enzym se nazývá „Hydroláza"kategorizovaný, to znamená, že je schopen rozdělit spojení mezi jednotlivými aminokyselinami. Tento proces probíhá v systému." Tenké střevo místo toho rozkládá proteiny, které jsou přijímány potravou, na menší fragmenty aminokyselin, což jim umožňuje vstřebat se do těla.

Jak se provádí aktivace trypsinu?

Aktivace trypsinogenu na trypsin může probíhat dvěma různými způsoby. Oběma způsoby k aktivaci nedochází v oblasti pankreatu nebo jeho kanálů, ale pouze v oblasti dvanáctníku, části tenkého střeva.

Pro jednu možnost aktivace na trypsin je vyžadován další enzym. Tento enzym je produkován na okraji štětce, tj. Povrchových buňkách dvanáctníku. Jmenuje se to Enteropeptidáza nebo Enterokinase. Enzym patří mezi Hydrolasy kategorizované. To znamená, že mohou reverzibilně štěpit sloučeniny jednotlivých aminokyselin, které propůjčují proenzymu trypsinogen jeho strukturu, spotřebou molekul vody. Když je trypsinogen aktivován na trypsin, oddělí se z proenzymu trypsinogenu při spotřebě vody řetězec šesti aminokyselin, tzv. Hexapeptid. To ve srovnání s předchozími vytváří zkrácený řetězec aminokyselin. Tento proces se nazývá omezená proteolýza. Enzym je však nyní ve své aktivní formě a může rozdělit další aminokyselinové řetězce, aby byl schopen štěpit a trávit proteiny.
Druhou variantou aktivace trypsinogenu na trypsin je již aktivní enzym trypsin. Trypsin může nejen štěpit cizí proteiny na menší aminokyselinové řetězce, ale může také zkrátit vlastní proenzymy, jako je trypsinogen, několika aminokyselinami. Trypsin se obzvláště rád rozštěpí po šesté aminokyselině trypsinogenu. To znamená, že se odštěpuje hexapeptid, který převádí trypsinogen na jeho aktivní formu, trypsin. Kromě trypsinogenu může aktivní trypsin převést tři další enzymy, které jsou důležité pro trávení, na jejich aktivní formu. Pro aktivaci jsou také důležité dva faktory, které nejsou zpočátku zřejmé. Na jedné straně je účinek trypsinu zvláště dobrý při mírně zásadité hodnotě pH 7 až 8, což znamená, že trypsinogen je stále více aktivován. Na druhé straně se trypsinogen uvolňuje v pankreatu s inhibitorem trypsinu. To zabraňuje předčasné aktivaci v pankreatu a je rozkládáno pouze v dvanáctníku.

Kde se vyrábí trypsinogen?

Proenzym trypsinogen je hrubě formulován v pankreatu. To leží přes horní břicho vlevo od žaludku. Slinivka může být stále rozdělena do dvou částí:

Z endokrinní část produkuje hormony jako inzulín pro regulaci rovnováhy cukru, která působí v těle.
Z exokrinní částkterý tvoří většinu pankreatu, produkuje pankreas, což je proenzym Trypsinogen a hraje důležitou roli při trávení.

Mohlo by vás také zajímat: Funkce slinivky břišní

Jaké jsou normální hodnoty?

Protože trypsinogen je normálně veden potrubími pankreatu přímo do tenkého střeva, v krvi obvykle není žádný trypsinogen, což znamená, že normální hodnoty se blíží nule.

Pokud je v krvi detekován trypsinogen, pak nález rozhodně mluví o patologickém procesu. Zde například přichází akutní Pankreatitida a Cystická fibróza v otázce. Trypsin je testován jako součást novorozeneckého screeningu.

Co má trypsinogen společného s cystickou fibrózou?

U cystické fibrózy, také nazývané cystická fibróza, vede mutace v genomu ke změně složení sekrece z žláz, které uvolňují jejich sekreci na povrch těla, jako je střevo. Sekrece se stává výrazně viskóznější, což znamená, že může být uvolňována pomaleji.

To je zvláště důležité v případě pankreatu. Vzhledem k delší době pobytu v průchodech slinivky břišní má sekrece zvýšený účinek v orgánu. Protože trypsinogen je stále více aktivován na trypsin, dochází k trávení vlastního těla, což může vést k akutní pankreatitidě.

Další informace k tématu naleznete zde: Cystická fibróza

Co je trypsin?

Trypsin je enzym, který vzniká z inaktivního prekurzoru, proenzymu trypsinogenu, a hraje důležitou roli při trávení proteinů. Proenzym trypsinogen pochází z exokrinní části slinivky břišní. Tento proenzym se aktivuje dvěma různými způsoby. Na jedné straně se pomocí enzymu enteropeptidázy oddělí aminokyselinový řetězec tvořený šesti aminokyselinami. Na druhé straně se trypsin může aktivovat sám. I zde se oddělí aminokyselinový řetězec složený ze šesti aminokyselin. Aktivní trypsin může také dělat tři proenzymy Prokarboxypeptidázy, Proaminopeptidázy a Chymotrypsinogen převést na jejich tři aktivní enzymy rozštěpením aminokyselinového řetězce. Tyto tři enzymy se také podílejí na trávení proteinů.

Trypsin je klasifikován jako enzym do kategorie Hydrolasy kategorizované. To znamená, že mohou reverzibilně rozdělit spojení mezi aminokyselinami spotřebou vody. Schopnost štěpit aminokyselinové řetězce dosahuje maxima v mírně bazickém pankreatu s hodnotami pH mezi 7 a 8. Tato vlastnost je nezbytná pro trávicí proces.

Po enzymech ve slinách v ústech představuje trypsin druhý krok ve štěpení proteinů, který neštěpí aminokyselinový řetězec proteinů z vnějšku, nýbrž rozděluje celý řetězec na několik malých fragmentů, které jsou pak zkráceny jinými enzymy tak, aby byly může být vstřebán do těla přes střevní sliznici.

Více informací naleznete zde: Trypsin

Co se stane s nedostatkem trypsinu?

Při nedostatku trypsinu je trávení proteinů narušeno. V následujícím textu je do těla absorbováno méně aminokyselin. Protože některé aminokyseliny jsou nezbytné pro lidské tělo, protože nemohou být produkovány modifikací stávajících aminokyselin ani jejich vlastní syntézou, projeví se po určité době příznaky nedostatku, které, pokud se neléčí, mohou mít vážné důsledky.

Kromě toho se může stát, že se použijí zásoby aminokyselin v těle, jako jsou bílkoviny ve svalech, což vede k úbytku hmotnosti a snížené odolnosti.

Nedostatek alfa-1 antitrypsinu

Deficit alfa-1 antitrypsinu je často způsoben genetickou vadou. Alfa-1-antitrypsin je enzym, který inhibuje fungování jiných enzymů. Enzymy, které jsou v procesu inhibovány, obvykle mají za úkol rozkládat proteiny, což způsobuje jejich ztrátu funkce. Alfa-1-antitrypsin lze tedy také použít jako Proteinázový inhibitor jsou označeny.

Enzymy, které jsou inhibovány alfa-1-antitrypsinem, se vyskytují hlavně při zánětlivých procesech a jsou to hlavně Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastáza a Trombin.

Inhibice elastázy je zde zvláště důležitá. Elastáza zpravidla rozkládá elastin, který se nachází hlavně v plicích. Elastin je strukturální protein, který je z velké části zodpovědný za elasticitu plic. Pokud chybí inhibitory elastázy, jako je alfa-1-antitrypsin, může to vést ke zvýšené aktivitě elastázy v plicích. Tady, stejně jako kdekoli jinde v těle, elastáza štěpí proteiny, ale to ovlivňuje vlastní tkáň těla v plicích. To vede k masivnímu poškození plicní tkáně, což nevyhnutelně omezuje funkci plic. Mezi příznaky, které se z toho vyvinou, patří Kašel, dušnost a zúžení dýchacích cest. Kromě toho játra, která je zodpovědná hlavně za produkci elastázy, mohou vykazovat zvýšené hodnoty jater a mohou být dále poškozeny biliárním přetížením.

Více informací naleznete zde: Nedostatek alfa-1 antitrypsinu